Die Pflanze schlägt zurück
Kiwellin entwaffnet die metabolische Aktivität eines Pilzeffektors

18. Januar 2019

Pflanzen werden ständig von Krankheitserregern befallen. Um sich selbst zu schützen, produzieren Pflanzen eine Reihe von Abwehrproteinen. Kiwelline sind eine Familie von sekretierten Pflanzenproteinen, die in vielen Pflanzenarten vorkommen. Ihre biologische Funktion ist jedoch weitgehend unbekannt. Eine Ausnahme bildet Kwl1 aus der Kiwifrucht, welches als humanes Allergen fungiert. Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler vom Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie haben zusammen mit Wissenschaftlern vom LOEWE Zentrum für Synthetische Mikrobiologie (Synmikro) in Marburg und vom Fachbereich Biologie der Philipps-Universität Marburg erstmals eine biologische Funktion eines Pflanzen-Kiwellins beschrieben. Sie haben ein Mais-Kiwellin gefunden, das spezifisch die Chorismat-Mutaseaktivität des U. maydis-Effektors Cmu1 hemmt. Diese Ergebnisse zeigen, dass Kiwelline zur Pflanzenabwehr gegen Pilzerreger beitragen.

Kristallstruktur des Cmu1/ZmKwl1 Komplexes. Cartoon-Darstellung der Kristallstruktur des Cmu1/ZmKwl1-Heterotetramers. ZmKwl1 und Cmu1 sind in blau und grün dargestellt.

Der Brandpilz Ustilago maydis verursacht die Beulenbrandkrankheit an Maispflanzen. Um Maispflanzen erfolgreich zu kolonisieren, scheidet der Pilz einen Cocktail von Effektorproteinen aus, die Abwehrreaktionen der Pflanzen unterdrücken und Mais neu programmieren. Damit wird das Wachstum des Pilzes in der Pflanze möglich und der Befall der Pflanze erleichtert. In infiziertem Gewebe nutzt U. maydis die katalytische Aktivität des Chorismat Mutase Effektors Cmu1, um die Menge des pflanzlichen Abwehrhormons Salicylsäure zu reduzieren. Die Forschungsgruppe von Regine Kahmann am Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie hat zusammen mit den Forschungsgruppen von Gert Bange von Synmikro und  Stefan Rensing vom Fachbereich Biologie der Philipps-Universität Marburg die Kristallstruktur von Cmu1 gelöst. Daraus lässt sich ableiten, warum Cmu1 die allosterische Regulation durch Tryptophan und Tyrosin verloren hat. Co-Immunpräzipitation gefolgt von einer massenspektroskopischen Analyse identifizierte ein Mais Kiwellin (ZmKwl1), das spezifisch mit Cmu1 interagiert. Von 20 Kiwellin-Paralogen in Mais wird nur das für ZmKwl1-kodierende Gen bei einer Infektion mit U. maydis verstärkt transkriptionell induziert. Maispflanzen, in denen die Transkription von ZmKwl1 experimentell reduziert wurde, zeigen eine erhöhte Anfälligkeit für eine Infektion mit U. maydis.  Dies  zeigt, dass ZmKwl1 zur Abwehr gegen U. maydis genutzt wird und demonstriert erstmals, dass Kiwelline Komponenten des pflanzlichen Abwehrsystems gegen mikrobielle Pathogene sind. Die Struktur des Cmu1/ZmKwl1-Komplexes zeigt zwei Monomere von ZmKwl1, die hochsymmetrisch an ein Cmu1-Homodimer binden (s. Abbildung). Interessanterweise lokalisieren die beiden ZmKwl1-Moleküle in unmittelbarer Nähe zu den beiden aktive Zentren im Cmu1 Homodimer und blockieren vermutlich den Substratszugang. In vitro-Studien belegten, dass ZmKwl1 die Chorismat Mutase Aktivität von Cmu1 stark hemmt. ZmKwl1 kontaktiert  Cmu1 an vier verschiedenen Stellen. Diese Stellen sind jedoch in den verschiedenen Kiwellin-Proteinen sehr variabel, was darauf hindeutet, dass andere Mais Kiwelline die Fähigkeit besitzen könnten, andere Effektoren zu binden.

Beachten Sie ebenfalls:
Mary C. Wildermuth (2019): Plants fight fungi using kiwellin proteins. Nature News & Views.
https://doi.org/10.1038/d41586-019-00092-2

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