Entdeckung der [Fe]-hydrogenase in Bakterien eröffnet neue Möglichkeiten der Umwandlung von Wasserstoff

15. April 2019

Wasserstoffgas ist ein grüner Energieträger. Mikroorganismen verwenden spezielle Enzyme, sogenannte Hydrogenasen, um dieses Gas in Energie umzuwandeln. Eines der Modellenzyme ist die [Fe]-Hydrogenase (Hmd), die den reversiblen Hydridtransfer zwischen H2 und dem methanogenen C1-Träger Tetrahydromethanopterin unter Verwendung einer einzigartigen prosthetischen Gruppe, dem FeGP-Cofaktor, katalysiert. Hmd, sein Paralog (HmdII) und der FeGP-Cofaktor wurden bisher nur in Archaeen identifiziert. Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für terrestrische Mikrobiologie in Marburg sowie Mitarbeiter des Max-Plank-Instituts für Biophysik in Frankfurt und der Freien Universität Berlin haben nun herausgefunden, dass auch Bakterien in der Lage sind HmdII und den FeGP-Cofaktor zu produzieren. Sie zeigten, dass bakterielles HmdII den bakteriellen C1-Träger Tetrahydrofolat nutzt. Dieser Befund ist von großer Bedeutung für die biotechnologische Entwicklung von Hmd-Varianten und deren Funktion in Bakterien.

Strukturen von HmdIIs aus Archaeen, Bakterien und ihren Substraten

[Fe]-Hydrogenase (Hmd) katalysiert H2-Aktivierungs- und Hydrierungsreaktionen unter Verwendung der schon erwähnten prosthetischen Gruppe, dem FeGP-Cofaktor. Dieses Enzym arbeitet in methanogenen Archaeen und verwendet den methanogenen C1-Träger Tetrahydromethanopterin (H4MPT) in Form von Methenyl-H4MPT+ als Hydridakzeptor für die H2-Oxidation. Genome einer untersuchten Bakteriengattung von Desulfurobacterium enthalten Gene für die Enzyme der Biosynthese des FeGP-Cofaktors und ein Paralog der [Fe]-Hydrogenase (HmdII). Dies ist bemerkenswert, da [Fe]-Hydrogenase, ihr Paralog und der FeGP-Cofaktor bisher noch nie in Bakterien gefunden wurden und das zu erwartende Substrat der [Fe]-Hydrogenase, Methenyl-H4MPT+, in diesem Organismus nicht vorhanden ist. Die Forschungsergebnisse von Seigo Shima und Kollegen liefern experimentelle Beweise für die Biosynthese des FeGP-Cofaktors in Desulfurobacterium und seine Nutzung durch bakterielles HmdII. Interessanterweise katalysierte das rekonstituierte bakterielle HmdII Hmd-Reaktionen mit Tetrahydrofolatderivaten (dem C1-Träger in Bakterien). "Diese Entdeckung hat ein hohes Potenzial, zukünftige biotechnische Anwendungen zu beeinflussen", erklärt Seigo Shima. "Eine in Bakterien eingebaute Hmd-Variante könnte Energie liefern, um den C1-Metabolismus direkt aus H2 anzutreiben."

Zur Redakteursansicht