Heiße Neuigkeiten aus unterseeischen Vulkanen: Überraschende Modifikationen in methanbildenden Enzymen entdeckt
Die Forschungsgruppe von Seigo Shima am Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie in Marburg hat zusammen mit Wissenschaftlern des Max-Planck-Instituts für Biophysik in Frankfurt seit Langem ein Interesse daran herauszufinden, wie Methanogene Methan produzieren. Vor Kurzem haben sie die 3D-Strukturen verschiedener MCRs und den Trick, den diese zur Methanproduktion verwenden, aufgedeckt. Der Schlüssel zur Reaktion besteht in einem einzigartigen Nickel-Kofaktor, der F430 genannt wird. Zudem enthält MCR sechs ungewöhnliche Aminosäuren, die posttranslational modifiziert sind und eine Rolle bei der Katalyse spielen könnten.
Um die Vielfalt der MCRs zu erkunden und um festzustellen, ob sich alle Methanogene desselben Tricks bedienen, hat Seigo Shima gemeinsam mit Tristan Wagner, einem Postdoktoranden, die 3D-Strukturen der MCR-Enzyme zweier Methanogene aus unterseeischen Vulkanen ermittelt. Es handelte sich dabei um die Methanogene Methanotorris formicicus (welches bei 80°C lebt) und Methanothermococcus thermolithotrophicus (welches bei 65°C lebt). Mit einer Verdopplungszeit von nur 30 Minuten wachsen diese hyperthermophilen Methanogene sehr schnell.
Die beiden MCRs der hyperthermophilen Methanogene sind fast identisch und weisen verglichen mit anderen MCRs nur geringe Unterschiede in der Proteinoberfläche auf. Das katalytische Zentrum, in dem das Methan gebildet wird, ist identisch mit dem anderer MCRs und lässt erkennen wie chemisch herausfordernd der Mechanismus zur Methanbildung ist. Eine große Überraschung erwartete die Wissenschaftler jedoch in der Umgebung des katalytischen Zentrums von Methanotorris formicicus. Die Forscher identifizierten dort die Aminosäure Tryptophan mit einer ungewöhnlichen Modifikation. Die Masse dieses Tryptophanrückstands war um 16 Da erhöht, was einem zusätzlichen Sauerstoffmolekül entspricht. Dieses 6-Hydroxytryptophan wurde bisher nur in den tödlichen Giften von Pilzen gefunden. Dieses spezielle Tryptophan interagiert mit Teilen des MCR-Proteins, die wichtig für die Katalyse sind. Seigo Shima und Tristan Wagner nehmen an, dass diese ungewöhnliche Modifikation dem Protein dabei hilft stabiler zu werden und sie könnte seine katalytischen Fähigkeiten erhöhen, um den Mikroben das Überleben in der rauen heißen Meeresumgebung zu ermöglichen.
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J Bacteriol. 30. Mai 2017. pii: JB.00197-17. doi: 10.1128/JB.00197-17. [Epub ahead of print]
Phylogenetic and structural comparisons of the three types of methyl-coenzyme M reductase from Methanococcales and Methanobacteriales.
Wagner T1, Wegner CE2, Kahnt J1, Ermler U3, Shima S4.